نویسندگان

• جعفر وطن دوست
• ملیکا فصیح فر

چکیده

زمینه و هدف: مطالعه‌ی حاضر با هدف آشکارسازی پروتئین(های) کاندید به‌عنوان سوبسترای آنزیم گاماکربوکسیلاز در دروزوفیلا جهت به‌کارگیری پروپپتید مربوط برای گاماکربوکسیله‌کردن بهتر پروتئین‌هایی مثل فاکتور 9 انسانی که برای فعالیت خود نیاز به گاما کربوکسیله‌شدن دارند، انجام‌شد.
موادّ و روش‌ها: توالی نوکلئوتیدی تمام پروتئین‌های واجد ناحیه‌ی گاما کربوکسی گلوتامیک اسید (گلا) در انسان، دروزوفیلا و حلزون حلقوی موجود در بانک ژن(NCBI) مورد استفاده قرارگرفتند. جستجوی ژنوم‌ها با استفاده از برنامه‌های Blastn و Blastp انجام‌شد. موقعیت پروپپتید و ناحیه گلا درتمام این پروتئین‌ها با استفاده از برنامه بلاست بررسی‌گردید. همچنین از برنامه‌ی tblastn برای پیش‌بینی حضور پروتئین مشابه، از نرم-افزارProDom برای یافتن پروتئین‌های کاندید واجد ناحیه‌های گلا، از نرم‌افزار PROSITE برای یافتن پروتئین‌های دروزوفیلایی با الگوهای مشابه و از برنامه‌ی Pfam و SMARTبرای ارزیابی موقعیت ناحیه‌ی‌ گلای احتمالی در پروتئین‌های کاندید استفاده‌گردید.
یافته‌ها: جستجوی بانک اطلاعاتی ژنوم دروزوفیلا براساس توالی اجمالی ناحیه‌ی گلا، توالی اجمالی پروپپتید، الگوی حاصل از پروپپتید پستانداران و توالی اجمالی پروپپتید پروتئین‌های گلای حلزون حلقوی، هیچ پروتئین واجد گلایی را آشکارنساخت. اما جستجوی ژنوم دروزوفیلا با استفاده از توالی پروپپتیدی تک تک پروتئین‌های گلای حلزون حلقوی منجر به آشکارسازی حداقل 9 پروتئین واجد ناحیه گلا در دروزوفیلا شد.
نتیجه‌گیری: تعداد و موقعیت جایگاه کربوکسیلاسیون بروی اسید امینه‌های گلوتامیک اسید در این 9 پروتئین مشابه پروتئین‌های گلای شناخته-شده‌ی مهره‌داران است. نتایج به‌دست‌آمده در این پژوهش اطلاعات اولیه را جهت انتخاب سوبسترای مناسب گاماکربوکسیلاز دروزوفیلا فراهم می-نماید.

کلیدواژه‌ها

• فاکتورهای انعقادی
• سلول دروزوفیلا
• گاما کربوکسیلاز
• پروپپتید
• ناحیه گلا

عنوان مقاله [English]

An introduction of candidate substrates for Drosophila Gamma-carboxylase

نویسندگان [English]

• Jafar Vatandoost
• Melika Fasihfar

چکیده [English]

Background and purpose : This study was aimed at detecting candidate protein (s) as a substrate for the drosophila gamma-carboxylase enzyme. Pro-peptide form of the candidates can be used for better gama carboxylation of proteins such as human FIX, that require gamma carboxylation for their activity .
Material and Methods: In this study nucleotide sequences of all proteins containing Gla region in human, drosophila and cone snail in the gene bank (NCBI) were used. Genomes screening was performed using the Blastn and Blastp programs. Pro-peptide and Gla region positions of all these proteins were determined using the BLAST program. In addition, other programs such as tblastn program (for predicting the presence of the same proteins), ProDom software (for finding candidate proteins containing Gla domain), PROSITE software (for detecting Drosophila proteins with similar pattern), Pfam and SMART programs (to assess the possible Gla region situation in the candidate proteins), were used.
Results: Screening of Drosophila genome data-base was not able to identify any Gla protein in Drosophila in any of fallowing consensus sequences : mammalian Gla domain, mammalian propeptide consensus sequence, mammalian propeptide pattern sequence and cone snail propeptide consensus sequence. However, screening of Drosophila database, using the propeptide sequences of individual Gla proteins in cone snail, has resulted the detection of at least 9 Gla proteins.
Conclusion: The Number and positions of carboxylation in these candidate proteins are similar to vertebrate Gla proteins. These results provide primary data toward selection of appropriate substrate from Drosophila Gamma–carboxylase.

کلیدواژه‌ها [English]

• coagulation factors
• Drosophila
• gamma
• carboxylase
• propeptide
• Gla domain